Universitat de Lleida
    • English
    • català
    • español
  • català 
    • English
    • català
    • español
  • Inicia la sessió
Repositori Obert UdL
Visualitza l'element 
  •   Inici
  • Recerca
  • Ciències Mèdiques Bàsiques
  • Articles publicats (Ciències Mèdiques Bàsiques)
  • Visualitza l'element
  •   Inici
  • Recerca
  • Ciències Mèdiques Bàsiques
  • Articles publicats (Ciències Mèdiques Bàsiques)
  • Visualitza l'element
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Nuclear monothiol glutaredoxins of Saccharomyces cerevisiae can function as mitochondrial glutaredoxins

Thumbnail
Visualitza/Obre
004212.pdf (829.7Kb)
Data de publicació
2004
Autor/a
Molina Navarro, Maria Micaela
Bellí i Martínez, Gemma
Torre Ruiz, M. A. de la
Rodríguez Manzanaque, Maria Teresa
Herrero Perpiñán, Enrique
Citació recomanada
Molina Navarro, Maria Micaela; Bellí i Martínez, Gemma; Torre Ruiz, M. A. de la; Rodríguez Manzanaque, Maria Teresa; Herrero Perpiñán, Enrique; . (2004) . Nuclear monothiol glutaredoxins of Saccharomyces cerevisiae can function as mitochondrial glutaredoxins. The Journal of Biological Chemistry, 2004, vol. 279, núm 50, p. 51923-51930. https://doi.org/10.1074/jbc.M410219200.
Impacte


Logo de Web of Science    citacions a Web of Science

Logo d'Scopus    citacions a Scopus

Logo de Google Acadèmic  Google Acadèmic
Compartir
Exportar a Mendeley
Metadades
Mostra el registre d'unitat complet
Resum
Glutaredoxins are thiol oxidoreductases that regulate protein redox state. In Saccharomyces cerevisiae, Grx1 and Grx2 are cytosolic dithiol glutaredoxins, whereas Grx3, Grx4, and Grx5 are monothiol glutaredoxins. Grx5 locates at the mitochondrial matrix and is needed for iron/sulfur cluster biogenesis. Its absence causes pheno- types such as inactivation of iron/sulfur enzymes and sensitivity to oxidative stress. Whereas Grx5 contains a single glutaredoxin domain, in Grx3 and Grx4 a thio- redoxin-like domain is fused to the glutaredoxin do- main. Here we have shown that Grx3 locates at the nu- cleus and that the thioredoxin-like domain is required for such location. We have addressed the functional di- vergence among glutaredoxins by targeting Grx2/3/4 molecules to the mitochondrial matrix using the Grx5 targeting sequence. The mitochondrial forms of Grx3 and Grx4 partially rescue the defects of a grx5 null mu- tant. On the contrary, mitochondrially targeted Grx2 does not suppress the mutant phenotype. Both the thi- oredoxin-like and glutaredoxin domains are needed for the mitochondrial activity of Grx3, although none of the cysteine residues at the thioredoxin-like domain is required for rescue of the grx5 phenotypes. We have concluded that dithiol glutaredoxins are functionally divergent from monothiol ones, but the latter can inter- change their biological activities when compartment barriers are surpassed.
URI
http://hdl.handle.net/10459.1/48415
DOI
https://doi.org/10.1074/jbc.M410219200
És part de
The Journal of Biological Chemistry, 2004, vol. 279, núm 50, p. 51923-51930
Projectes de recerca europeus
Col·leccions
  • Articles publicats (Ciències Mèdiques Bàsiques) [550]
  • Articles publicats (IRBLleida) [1060]

Contacteu amb nosaltres | Envia comentaris | Avís legal
© 2022 BiD. Universitat de Lleida
Metadades subjectes a 
 

 

Explora

Tot el repositoriComunitats i col·leccionsPer data d'edicióAutorsTítolsMatèriesAquesta col·leccióPer data d'edicióAutorsTítolsMatèries

Estadístiques

Veure estadístiques d'ús

D'interès

Política institucional d'accés obertDiposita les teves publicacionsDiposita dades de recercaSuport a la recerca

Contacteu amb nosaltres | Envia comentaris | Avís legal
© 2022 BiD. Universitat de Lleida
Metadades subjectes a